Pengawalseliaan Alosterik Enzim

Enzim mempercepat tindak balas kimia, tetapi sel tidak memerlukan setiap tindak balas berjalan pada kadar maksimum sepanjang masa. Salah satu cara aktiviti enzim dilaraskan ialah pengawalseliaan alosterik. Dalam mekanisme ini, molekul pengawal mengikat bahagian protein yang berbeza daripada tapak aktif dan mengubah keseimbangan antara bentuk tiga dimensi enzim. Perubahan bentuk itu boleh meningkatkan atau mengurangkan aktiviti pemangkin.

Tapak pengawal mempengaruhi tapak aktif

Tapak aktif ialah kawasan yang mengikat substrat dan menjalankan pemangkinan. Tapak alosterik pula mengikat molekul pengawal. Walaupun kedua-dua tapak boleh berjauhan dalam struktur protein, perubahan konformasi selepas pengikatan pada tapak alosterik boleh mengubah keupayaan tapak aktif untuk mengikat substrat atau menjalankan tindak balas.

Pengawal boleh mengaktifkan atau merencat

Molekul alosterik tidak semestinya perencat. Sesetengah pengawal menstabilkan konformasi yang lebih aktif, manakala yang lain menstabilkan konformasi yang kurang aktif. Oleh sebab pengikatan biasanya boleh berbalik, perubahan kepekatan molekul pengawal membolehkan aktiviti enzim berubah dengan cepat apabila keadaan dalam sel berubah.

Perencatan maklum balas mengelakkan penghasilan berlebihan

Dalam banyak laluan biosintesis, produk akhir boleh mengurangkan aktiviti enzim pada langkah awal laluan. Apabila produk sudah banyak, pengikatan produk atau molekul berkaitan pada enzim pengawal memperlahankan aliran bahan melalui laluan itu. Apabila kepekatan produk menurun, perencatan berkurang dan laluan boleh kembali aktif. Mekanisme ini membantu sel menggunakan bahan dan tenaga dengan lebih cekap.

Protein berbilang subunit boleh menunjukkan kerjasama

Sesetengah enzim alosterik terdiri daripada beberapa subunit yang saling mempengaruhi. Pengikatan ligan pada satu subunit boleh mengubah kecenderungan subunit lain untuk mengikat ligan. Kesan kerjasama ini membolehkan aktiviti kompleks protein berubah dengan lebih tajam dalam julat kepekatan tertentu, tetapi tidak semua enzim alosterik mempunyai struktur atau tindak balas yang sama.

Bagaimana kita mengetahui hal ini?